La base de la estructura de proteínas y proteas esuna cadena polipeptídica, y la molécula proteica puede consistir en una, dos o más cadenas. Sin embargo, las propiedades físicas, biológicas y químicas de los biopolímeros son causadas no solo por una estructura química general, que puede ser "sin sentido", sino también por la presencia de otros niveles de organización de la molécula de proteína.
La estructura primaria de la proteína está determinadacomposición de aminoácidos cuantitativa y cualitativa. Los enlaces peptídicos son la base de la estructura primaria. Por primera vez, esta hipótesis fue expresada en 1888 por A. Ya. Danilevsky, y más tarde sus hipótesis fueron confirmadas por la síntesis de péptidos, que E. Fisher llevó a cabo. La estructura de la molécula de proteína fue estudiada en detalle por A. Ya. Danilevsky y E. Fisher. Según esta teoría, las moléculas de proteínas consisten en una gran cantidad de residuos de aminoácidos, que están conectados por enlaces peptídicos. La molécula de proteína puede tener una o más cadenas polipeptídicas.
En el estudio de la estructura primaria de proteínas, se usan agentes químicos y enzimas proteolíticas. Por lo tanto, utilizando el método de Edman, es muy conveniente identificar los aminoácidos terminales.
La estructura secundaria de la proteína demuestraconfiguración espacial de la molécula de proteína. Existen los siguientes tipos de estructura secundaria: alfa-helicoidal, beta-helicoidal, hélice de colágeno. Los científicos han determinado que la hélice alfa es más característica para la estructura de los péptidos.
La estructura secundaria de la proteína se estabiliza cuandopuentes de hidrógeno Estos últimos surgen entre los átomos de hidrógeno conectados al átomo de nitrógeno electronegativo de un enlace peptídico y el átomo de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del mismo, y se dirigen a lo largo de la espiral. Los cálculos de energía muestran que la polimerización de estos aminoácidos es más efectiva en la hélice alfa derecha, que está presente en las proteínas nativas.
Estructura secundaria de la proteína: una estructura de pliegues beta
Cadenas polipeptídicas en beta pliegues completamentealargado Los pliegues beta se forman por la interacción de dos enlaces peptídicos. Esta estructura es característica de las proteínas fibrilares (queratina, fibroína, etc.). En particular, la beta-queratina se caracteriza por la disposición paralela de las cadenas polipeptídicas, que se estabilizan adicionalmente mediante enlaces disulfuro intercatenarios. En la fibroína de seda, las cadenas polipeptídicas adyacentes son antiparalelas.
Estructura secundaria de la proteína: espiral de colágeno
La educación consiste en tres cadenas espiralestropocollagen, que tiene la forma de una varilla. Las cadenas espirales están retorcidas y forman un superenrollamiento. La hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno que surgen entre el hidrógeno de los grupos amino peptídicos de los residuos de aminoácidos de una cadena y el oxígeno del grupo carbonilo de los residuos de aminoácidos de la otra cadena. La estructura presentada proporciona colágeno de alta resistencia y elasticidad.
Estructura terciaria de la proteína
La mayoría de las proteínas en el estado nativo tienen una estructura muy compacta, que está determinada por la forma, el tamaño y la polaridad de los radicales de aminoácidos, así como por la secuencia de aminoácidos.
Influencia significativa en el proceso de formaciónla conformación nativa de la proteína o su estructura terciaria se representa por interacciones hidrófobas e iónicas, enlaces de hidrógeno, etc. Bajo la acción de estas fuerzas, se logra una conformación termodinámicamente conveniente de la molécula de proteína y su estabilización.
Estructura cuaternaria
Este tipo de estructura molecular surge como resultado de la asociación de varias subunidades en una única molécula compleja. Cada subunidad incluye estructuras primarias, secundarias y terciarias.
